TY - JOUR
T1 - Struktureller Aufbau des Chromatins
AU - Harbers, E
AU - Brust, R
AU - Notbohm, H
PY - 1982/1/15
Y1 - 1982/1/15
N2 - Kollagen II wurde aus dem Annulus fibrosus menschlicher Spender isoliert, und der Grad der enzymatischen Glykosylierung und das Ausmaß der nicht-enzymatischen Modifikation wurde altersbedingt bestimmt. Während sich die enzymatische Glykosylierung mit dem Alter nicht änderte, nahm die Fluoreszenz als Maß für die nicht-enzymatische Modifikation zu, insbesondere in den Fraktionen, die hochvernetzte Kollagenmoleküle enthalten. Die altersbedingte Zunahme der Fluoreszenz war mit einer geringeren thermischen Stabilität von Kollagen II verbunden, das am niedrigsten (Tm = 36,9 Grad C statt 42,1 Grad C) in einem Bruchteil der Kollagen-II-Moleküle, die aus Gewebe eines 69-jährigen Spenders isoliert wurden. Darüber hinaus zeigte Kollagen II von älteren Spendern eine beeinträchtigte Neigung zur Bildung von Fibrillen unter Verwendung eines In-vitro-Tests, was durch die Tatsache belegt wird, dass (1) mehr Kollagenmoleküle in Lösung blieben und nicht zu Fibrillen zusammengefügt wurden und (2) die relative Trübung durch die Aggregate mit zunehmendem Alter der Spender allmählich abnahm. Wie auf Elektronenmikroskopaufnahmen zu sehen ist, waren diese fibrillären Aggregate weniger dicht gepackt und vermischt mit Ausscheidungen wie unbanderolierten Filamenten oder diskontinuierlichen Fibrillen mit geteilten und ausgefransten Bereichen. Es kann angenommen werden, dass eine funktionelle Beeinträchtigung der Bandscheibe mit zunehmendem Alter zum Teil durch molekulare Veränderungen verursacht werden kann, wie sie hier für Kollagen II von älteren Spendern beschrieben werden.
AB - Kollagen II wurde aus dem Annulus fibrosus menschlicher Spender isoliert, und der Grad der enzymatischen Glykosylierung und das Ausmaß der nicht-enzymatischen Modifikation wurde altersbedingt bestimmt. Während sich die enzymatische Glykosylierung mit dem Alter nicht änderte, nahm die Fluoreszenz als Maß für die nicht-enzymatische Modifikation zu, insbesondere in den Fraktionen, die hochvernetzte Kollagenmoleküle enthalten. Die altersbedingte Zunahme der Fluoreszenz war mit einer geringeren thermischen Stabilität von Kollagen II verbunden, das am niedrigsten (Tm = 36,9 Grad C statt 42,1 Grad C) in einem Bruchteil der Kollagen-II-Moleküle, die aus Gewebe eines 69-jährigen Spenders isoliert wurden. Darüber hinaus zeigte Kollagen II von älteren Spendern eine beeinträchtigte Neigung zur Bildung von Fibrillen unter Verwendung eines In-vitro-Tests, was durch die Tatsache belegt wird, dass (1) mehr Kollagenmoleküle in Lösung blieben und nicht zu Fibrillen zusammengefügt wurden und (2) die relative Trübung durch die Aggregate mit zunehmendem Alter der Spender allmählich abnahm. Wie auf Elektronenmikroskopaufnahmen zu sehen ist, waren diese fibrillären Aggregate weniger dicht gepackt und vermischt mit Ausscheidungen wie unbanderolierten Filamenten oder diskontinuierlichen Fibrillen mit geteilten und ausgefransten Bereichen. Es kann angenommen werden, dass eine funktionelle Beeinträchtigung der Bandscheibe mit zunehmendem Alter zum Teil durch molekulare Veränderungen verursacht werden kann, wie sie hier für Kollagen II von älteren Spendern beschrieben werden.
M3 - Zeitschriftenaufsätze
C2 - 7070005
SN - 0023-2173
VL - 60
SP - 51
EP - 59
JO - Wiener Klinische Wochenschrift
JF - Wiener Klinische Wochenschrift
IS - 2
ER -
