Hamoglobine,xliii[1]: Die primärstruktur des hämoglobins des maulwurfs (talpa europaea)

Die Erythrozyten des euro-päischen Maulwurfs (Talpa europaea) enthalten nur eine Hämoglobinkomponente. Die Trennung der α-und β-Ketten gelang durch Chromatographic an CM-52-Cellulose. Die Primärstruktur der Ketten wurde im wesentlichen automatisch an tryptischen Peptiden nach der Filmmethode er-arbeitet. Für die Nterminalen Bereiche wurden die Ketten, für die C-terminalen die durch Hydrolyse der Asp-Pro-Bindungen (a: 94/95, β: 99/100) erhaltenen C-terminalen Peptide sequenziert. Die Zuordnung erfolgte aufgrund der Homologie zu den Ketten des adulten Human-Hämoglobins. Ge-genüber diesem wurden in den α-Ketten 18 und in den β-Ketten 30 Austausche gefunden. Die Substitutionen in der Umgebung des Häms und der Bindungsstellen zwischen den Untereinheiten werden diskutiert. Alle an der Bindung des 2,3-Diphosphoglycerats beteiligten Aminosäurereste sind normal: Dennoch wird experimentell eine hohe Sauerstoffaffinität des Maulwurfshämo-globins und eine kleinere Bindungskonstante für Diphosphoglycerat gefunden (Jelkmann, W., Oberthür, W., Kleinschmidt, T. & Braunitzer, G. (1981) Respir. Physiol. im Druck). Aufgrund der Sequenz muß eine Lockerung der Struktur des zentralen Spalts zwischen den β-Ketten angenommen werden, die zu einer Schwächung der Bindung zwischen Phosphat und Protein führt. Für die Beeinflussung der Sauerstoffaffinität ist also nicht nur das Vorhandensein der Diphosphogly-cerat-Bindungsstellen im Hämoglobin selbst, sondern auch die Struktur in diesem Bereich des Moleküls von Bedeutung.