Blutgerinnungsfaktor XIII: Aktivierung, substrate und struktur einer transglutaminase

T. Sicker; Rolf Hilgenfeld

doi:10.1055/s-0037-1622011

Blutgerinnungsfaktor XIII: Aktivierung, substrate und struktur einer transglutaminase

Translated title of the contribution: Blood coagulation factor XIII: Activation, substrates and structure of a transglutaminase

T. Sicker, Rolf Hilgenfeld^*

^*Corresponding author for this work

Institute of Biochemistry

Friedrich Schiller University Jena

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Abstract

For a long time blood coagulation factor XIII did not get the attention it deserves, and research in the field of transglutaminases was neglected. The interesting results obtained in recent years demonstrate the importance of this protein for the stabilization of a blood clot. The accurate regulation of activation and of localization of factor XIII is not fully understood. Yet the proposed mechanisms suggest a high degree of complexity. In this review, recent biochemical and structural results on factor XIII are discussed.

Translated title of the contribution	Blood coagulation factor XIII: Activation, substrates and structure of a transglutaminase
Original language	German
Journal	Hamostaseologie
Volume	22
Issue number	1
Pages (from-to)	8-13
Number of pages	6
ISSN	0720-9355
DOIs	https://doi.org/10.1055/s-0037-1622011
Publication status	Published - 01.01.2002

Research Areas and Centers

Academic Focus: Center for Infection and Inflammation Research (ZIEL)

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10.1055/s-0037-1622011

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@article{4b2a6f33b66e45f8bdaa9580e3194a52,

title = "Blutgerinnungsfaktor XIII: Aktivierung, substrate und struktur einer transglutaminase",

abstract = "Der Blutgerinnungsfaktor XIII wurde lange Zeit wenig beachtet, und die Forschung auf dem Gebiet der Transglutaminasen wurde vernachl{\"a}ssigt. Durch die interessanten Ergebnisse der vergangenen Jahre wird jedoch deutlich, wie wichtig dieses Protein f{\"u}r den dauerhaften Wundverschluss ist. Auch wenn Feinregulation von Aktivierung und lokal begrenzter Aktivit{\"a}t noch nicht vollst{\"a}ndig verstanden sind, zeigen die bereits gefundenen Mechanismen einen hohen Grad an Komplexit{\"a}t. In dieser {\"u}bersicht werden j{\"u}ngste biochemische und strukturelle Ergebnisse zum Faktor XIII diskutiert.",

author = "T. Sicker and Rolf Hilgenfeld",

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TY - JOUR

T1 - Blutgerinnungsfaktor XIII: Aktivierung, substrate und struktur einer transglutaminase

AU - Sicker, T.

AU - Hilgenfeld, Rolf

PY - 2002/1/1

Y1 - 2002/1/1

N2 - Der Blutgerinnungsfaktor XIII wurde lange Zeit wenig beachtet, und die Forschung auf dem Gebiet der Transglutaminasen wurde vernachlässigt. Durch die interessanten Ergebnisse der vergangenen Jahre wird jedoch deutlich, wie wichtig dieses Protein für den dauerhaften Wundverschluss ist. Auch wenn Feinregulation von Aktivierung und lokal begrenzter Aktivität noch nicht vollständig verstanden sind, zeigen die bereits gefundenen Mechanismen einen hohen Grad an Komplexität. In dieser übersicht werden jüngste biochemische und strukturelle Ergebnisse zum Faktor XIII diskutiert.

AB - Der Blutgerinnungsfaktor XIII wurde lange Zeit wenig beachtet, und die Forschung auf dem Gebiet der Transglutaminasen wurde vernachlässigt. Durch die interessanten Ergebnisse der vergangenen Jahre wird jedoch deutlich, wie wichtig dieses Protein für den dauerhaften Wundverschluss ist. Auch wenn Feinregulation von Aktivierung und lokal begrenzter Aktivität noch nicht vollständig verstanden sind, zeigen die bereits gefundenen Mechanismen einen hohen Grad an Komplexität. In dieser übersicht werden jüngste biochemische und strukturelle Ergebnisse zum Faktor XIII diskutiert.

UR - http://www.scopus.com/inward/record.url?scp=0036190445&partnerID=8YFLogxK

U2 - 10.1055/s-0037-1622011

DO - 10.1055/s-0037-1622011

M3 - Übersichtsarbeiten

C2 - 12193981

AN - SCOPUS:0036190445

SN - 0720-9355

VL - 22

SP - 8

EP - 13

JO - Hamostaseologie

JF - Hamostaseologie

IS - 1

ER -

Blutgerinnungsfaktor XIII: Aktivierung, substrate und struktur einer transglutaminase

Abstract

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