Abstract
The biological activity of the glycoprotein hormone erythropoietin (EPO) is dependent mainly on the structure of its N-linked glycans. We aimed to readily attach defined N-glycans to EPO through copper-catalyzed azide alkyne cycloaddition. EPO variants with an alkyne-bearing non-natural amino acid (Plk) at the N-glycosylation sites 24, 38, and 83 were obtained by amber suppression followed by protein purification and refolding. Click conjugation of the alkynyl EPOs with biantennary N-glycan azides provided biologically active site-specifically modified EPO glycoconjugates.
| Originalsprache | Englisch |
|---|---|
| Zeitschrift | ChemBioChem |
| Jahrgang | 20 |
| Ausgabenummer | 15 |
| Seiten (von - bis) | 1914-1918 |
| Seitenumfang | 5 |
| ISSN | 1439-4227 |
| DOIs | |
| Publikationsstatus | Veröffentlicht - 2019 |
Fördermittel
M.R. and C.U. acknowledge the Deutsche Forschungsgemein-schaft (SPP1623) for financial support. M.R. is grateful to Rainer Winter for providing the CuI complex.
UN SDGs
Dieser Output leistet einen Beitrag zu folgendem(n) Ziel(en) für nachhaltige Entwicklung
-
SDG 3 – Gesundheit und Wohlergehen
Strategische Forschungsbereiche und Zentren
- Forschungsschwerpunkt: Gehirn, Hormone, Verhalten - Center for Brain, Behavior and Metabolism (CBBM)
Fingerprint
Untersuchen Sie die Forschungsthemen von „Synthesis of Erythropoietins Site-Specifically Conjugated with Complex-Type N-Glycans“. Zusammen bilden sie einen einzigartigen Fingerprint.Zitieren
- APA
- Author
- BIBTEX
- Harvard
- Standard
- RIS
- Vancouver