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Molecular Recognition of UDP-Gal by β-1,4-Galactosyltransferase T1

Thorsten Biet, Thomas Peters*

*Korrespondierende/r Autor/-in für diese Arbeit

Abstract

Saturation transfer difference (STD) NMR experiments reveal the binding epitopes of UDP-Gal and UDP-Glc bound to the glycosyltransferase β4Gal-T1 (see picture). Whereas the enzyme recognizes the galactose residue in UDP-Gal, it does not make any close contacts with the glucose residue in UDP-Glc. This observation explains why β4Gal-T1 binds to UDP-Glc but is unable to transfer glucose to an acceptor substrate.

OriginalspracheEnglisch
ZeitschriftAngewandte Chemie - International Edition
Jahrgang40
Ausgabenummer22
Seiten (von - bis)4189-4192
Seitenumfang4
ISSN1433-7851
DOIs
PublikationsstatusVeröffentlicht - 19.11.2001

UN SDGs

Dieser Output leistet einen Beitrag zu folgendem(n) Ziel(en) für nachhaltige Entwicklung

  1. SDG 3 – Gesundheit und Wohlergehen
    SDG 3 – Gesundheit und Wohlergehen

Strategische Forschungsbereiche und Zentren

  • Forschungsschwerpunkt: Infektion und Entzündung - Zentrum für Infektions- und Entzündungsforschung Lübeck (ZIEL)

Fingerprint

Untersuchen Sie die Forschungsthemen von „Molecular Recognition of UDP-Gal by β-1,4-Galactosyltransferase T1“. Zusammen bilden sie einen einzigartigen Fingerprint.

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