Crystals of intact elongation factor Tu from Thermus thermophilus diffracting to high resolution

L. S. Reshetnikova*, C. O.A. Reiser, N. K. Schirmer, H. Berchtold, R. Storm, R. Hilgenfeld, M. Sprinzl

*Korrespondierende/r Autor/-in für diese Arbeit
7 Zitate (Scopus)

Abstract

The intact elongation factor Tu from the extreme thermophile Thermus thermophilus has been crystalized as a complex with the GTP analogue guanosine-5′-(β-γ-imido)triphosphate. The crystals are very stable in the X-ray beam and diffract to 1·9 Å resolution. They exhibit space group C2, with a = 150·(36) A ̊, b = 99·6(3) A ̊, c = 40·1(1) A ̊, β = 95·4(2)°, and contain one elongation factor Tu molecule per asymmetric unit.

OriginalspracheEnglisch
ZeitschriftJournal of Molecular Biology
Jahrgang221
Ausgabenummer2
Seiten (von - bis)375-377
Seitenumfang3
ISSN0022-2836
DOIs
PublikationsstatusVeröffentlicht - 20.09.1991

Strategische Forschungsbereiche und Zentren

  • Forschungsschwerpunkt: Infektion und Entzündung - Zentrum für Infektions- und Entzündungsforschung Lübeck (ZIEL)

Fingerprint

Untersuchen Sie die Forschungsthemen von „Crystals of intact elongation factor Tu from Thermus thermophilus diffracting to high resolution“. Zusammen bilden sie einen einzigartigen Fingerprint.

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