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β-COP, a 110 kd protein associated with non-clathrin-coated vesicles and the golgi complex, shows homology to β-adaptin

Rainer Duden*, Gareth Griffiths, Rainer Frank, Patrick Argos, Thomas E. Kreis

*Korrespondierende/r Autor/-in für diese Arbeit

Abstract

We have cloned and sequenced β-COP, a peripheral 110 kd Golgi membrane protein. β-COP shows significant homology to β-adaptin. It is present in a membrane-bound form and in a cytosolic complex of 13-14S, with a Stokes radius of ∼10 nm and an estimated Mr of ∼550,000. By immunofluorescence labeling, β-COP is associated with the structures of the Golgi complex. Immunoelectron microscopy has localized β-COP to non-clathrin-coated vesicles and cisternae of the Golgi complex. These coated vesicles accumulate in rat liver Golgi fractions treated with GTPγS and strongly label for-COP Our data suggest that β-COP is a component of a coat associated with vesicles and cisternae of the Golgi complex.

OriginalspracheEnglisch
ZeitschriftCell
Jahrgang64
Ausgabenummer3
Seiten (von - bis)649-665
Seitenumfang17
ISSN0092-8674
DOIs
PublikationsstatusVeröffentlicht - 08.02.1991

UN SDGs

Dieser Output leistet einen Beitrag zu folgendem(n) Ziel(en) für nachhaltige Entwicklung

  1. SDG 3 – Gesundheit und Wohlergehen
    SDG 3 – Gesundheit und Wohlergehen

Strategische Forschungsbereiche und Zentren

  • Forschungsschwerpunkt: Infektion und Entzündung - Zentrum für Infektions- und Entzündungsforschung Lübeck (ZIEL)

Fingerprint

Untersuchen Sie die Forschungsthemen von „β-COP, a 110 kd protein associated with non-clathrin-coated vesicles and the golgi complex, shows homology to β-adaptin“. Zusammen bilden sie einen einzigartigen Fingerprint.

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